Propriedade das frações proteicas de cultivares de arroz, aveia e trigo
PDF (Português (Brasil))

Palabras clave

cereais
solubilidade de proteínas
digestibilidade
atividade enzimática

Cómo citar

1.
Pagnussatt FA, Garda-Buffon J, Gutkoski LC, Badiale-Furlong E. Propriedade das frações proteicas de cultivares de arroz, aveia e trigo. Rev Inst Adolfo Lutz [Internet]. 1 de febrero de 2011 [citado 22 de noviembre de 2024];70(2):185-92. Disponible en: https://periodicos.saude.sp.gov.br/RIAL/article/view/32570

Resumen

Os cereais são fontes de inibidores enzimáticos que agem sobre a α-amilase, que alteram a disponibilidade do amido e podem representar uma ferramenta útil para a resistência dos vegetais ao ataque de agentes patogênicos. Neste estudo foram analisadas as características físico-químicas e da fração proteica de aveia, arroz e trigo, cultivados no Rio Grande do Sul, com o objetivo de correlacioná-las, posteriormente, com a presença de inibidores enzimáticos e resistência à contaminação fúngica. As amostras de grãos de aveia, trigo e arroz foram caracterizadas físico-quimicamente e avaliadas quanto à digestibilidade proteica in vitro, solubilidade em sistema aquoso e atividade enzimática de hidrolases. A aveia apresentou maior teor lipídico e proteico e a cultivar UPFA 20 Teixeirinha demonstrou a menor digestibilidade em função do teor de fibras. O maior conteúdo de glutelina foi detectado no arroz cultivar BR 424, acompanhado pelo maior teor de proteína bruta e digestibilidade. As variedades de trigo apresentaram maior atividade de α-amilase e β-amilase, o que sugere que esse cereal é mais susceptível à degradação fúngica quando comparado com arroz e aveia, em vista da maior disponibilidade de açúcares. A atividade inibidora de amilases dos extratos proteicos dos cereais foi maior nos cultivares de aveia.

https://doi.org/10.53393/rial.2011.v70.32570
PDF (Português (Brasil))

Citas

1. McKevith B. Nutricional aspects of cereal. Nutr Bull. 2004; 29(2):111-42.

2. Mackintosh SH, Meade SJ, Healy JP, Sutton KH, Larsen NG, Squires AM, et al. Wheat glutenin assemble into a nanostructure with unusual structural features. J Cereal Sci. 2009;49:157-62.

3. Osborne TB. The vegetable proteins. London: Longmans; 1924. p. 124.

4. Pedó I, Sgarbieri VC. Caracterização química de cultivares de aveia (Avena sativa L.). Ciênc Tecnol Aliment. 1997;17(2):78-83.

5. Fernandes LP, Ulchoa CJ, Asquieri ER, Monteiro VN. Produção de amilases pelo fungo Macrophomina Phaseolina. Rev Eletr Farm. 2007;IV:43-5.

6. Calda ED, Silva SC, Oliveira JN. Aflatoxinas e ocratoxina A em alimentos e riscos para a saúde humana. Rev Saúde Publ. 2002;36(3):319-23.

7. Figueira ELZ, Blanco-Labra A, Gerage AC, Ono EYS, Mendiola-Olaya E, Ueno Y, ET al. New amylase inhibitor present in corn seeds active in vitro against amylase from Fusarium verticillioides. Plant Dis. 2003;87(3):233-40.

8. Zhou Z, Robards K, Heliwell S, Blanchard C. Composition and functional properties of rice. Int J Food Sci Tech. 2002;37:849-68.

9. Association of Official Analytical Chemists [AOAC]. Official Methods of Analysis of International. Estados Unidos; 2000. CD-ROM.

10. Osborne DR, Voogt P. The analysus of nutrient in foods. London: Academic Press;1978. p. 251.

11. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Andall RJ. Protein measurement with the folin-phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193:265-75.

12. Sgarbieri VC. Proteínas em Alimentos Proteicos: Propriedades, degradações, modificações. São Paulo (SP): Livraria Varela; 1996. p. 517.

13. Baraj E, Garda-Buffon J, Badiale-Furlong E. Effect of Deoxynivalenol and T-e Toxin in Malt Amylase Activity. Braz Arch Biol Tecnol. 2010;53(3):505-11.

14. Mosca M, Boniglia C, Carratu B, Giammarioli S, Nera V, Sanzini E. Determination of alpha-amylase inhibitor activity of phaseolamin from kidney bean (Phaseolus vulgaris) in dietary supplements by HPAEC-PAD. Anal Chim Acta. 2008;617:192-5.

15. Marsaro-Júnior AL, Lazzari SMN, Figueira ELZ, Hirooka E. Inibidores de amilase em híbridos de milho como fator de resistência a Sitophilus zeamais (Coleoptera: Curculionidae). Neotrop Entomol. 2005; 34(3):443-50.

16. Silva RF, Ascheri JLR, Pereira RGFA. Composição centesimal e perfil de aminoácidos de arroz e pó de café. Rev Aliment Nut. 2007;18(3):325-30.

17. Brasil. Resolução-RDC nº 263 da Agência Nacional de Vigilância Sanitária do Ministério da Saúde. Diário Oficial [da] República Federativa do Brasil, Poder Executivo, Brasília, DF, 22 set.2005. Seção I, pg. 368.

18. Simioni D, Gutkoski LC, Elias MC, Deuner CC, Pagnussatt FA, Oliveira M. Secagem intermitente e armazenamento de aveia cultivar UPFA 20 Teixeirinha. Rev Bras Agrociênc. 2007;13(2): 211-7.

19. Gutkoski LC, Pagnussatt FA, Spier F, Pedó I. Efeito do teor de amido danificado na produção de biscoitos tipo semi-duros. Ciênc Tecnol Aliment. 2007;27(1):787-92.

20. Badiale-Furlong E, Gonçalves AA, Souza-Soares LA. Enzymatic determination of soluble and insoluble dietary fiber in rice and wheat bran. Arch Latinoam Nutr. 1998;48(4):35-44.

21. Dors GC, Pinto RH, Badiale-Furlong E. Influência das condições de parboilização na composição química do arroz. Ciênc Tecnol Aliment. 2009; 29(1):219-24.

22. Walter M, Marchezan E, Ávila LA. Arroz: composição e características nutricionais. Ciênc. Rural. 2008;38:1184-92.

23. Liu ZH, Cheng F, Zhang G. Grain phytic acid content in japonica rice as affected by cultivar and environment and its relation to protein content. Food Chem. 2005; 89(1):49-52.

24. Mendichi R, Fisichella S, Savarino A. Molecular weight, size distribution and conformation of Glutenin from different wheat cultivars by SECeMALLS. J Cer Sci.2008;48: 486-93.

25. Wolzak A, Bressani R, Brenes RG. A comparison of in vivo and in vitro estimates of protein digestibility of native and thermally processed vegetable proteins. Plants food Hum Nutr. 1981;31(1):31-43.

26. Nandi S, Das G, Sen-Mandi S. β-amylase activity as an Index for germination potential in rice. Ann Bot. 1995;75:463-7.

27. Calori-Domingues MA, Almeida RR, Tomiwaka MM, Gallo CR, Gloria EM, Dias CTS. Ocorrência de deoxinovalenol e trigo nacional e importado utilizado no Brasil. Ciênc Tecnol Aliment. 2007;27(1):181-5.

28. Rani KU, Prasada-Rao UJS, Leelavathi K, Haridas-Rao P. Distribution of Enzymes in Wheat Flour Mill Streams. J Cer Sci. 2001;34:233-42.

Creative Commons License

Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución 4.0.

Derechos de autor 2011 Revista del Instituto Adolfo Lutz

Descargas

Los datos de descargas todavía no están disponibles.